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In immer stärkerem Maße steht das molekulare Verständnis der Lebensvorgänge im Vordergrund heutiger naturwissenschaftlicher Forschungsarbeiten. Die Disziplinen der Biophysikalischen Chemie und Biophysik haben daher in den letzten Jahrzehnten sehr an Bedeutung gewonnen und zu großen Entdeckungen in der Biologie und Biochemie geführt. Der große Erfolg dieses sich immer stärker ausweitenden Wissenschaftszweiges ist besonders auf die Fortschritte der physikalisch-chemischen Untersuchungsmethoden zurückzuführen, die es heute erlauben, selbst komplexe biochemische Strukturen zu analysieren und einzelne Moleküle in der Zelle zu verfolgen. Dieses Buch hat das Ziel, ein prinzipielles Verständnis der wichtigsten biophysikalisch-chemischen Untersuchungsmethoden und ihrer Anwendungsmöglichkeiten zu vermitteln, so dass man diese sinnvoll für eigene Arbeiten einsetzen und publizierte Arbeiten auf diesem Gebiet besser verstehen kann.Für die vorliegende Auflage wurde der gesamte Text gründlich überabeitet und an einigen Stellen Ergänzungen vorgenommen. Dabei wurden auch Einzelmolekülmethoden, wie z. B. FCS und STED-Mikroskopie, berücksichtigt. (Verlagsinformation)

 

 

Aus dem Inhalt:

Vorwort V / / I. Allgemeine Strukturprinzipien 1 / 1. Intermolekulare Wechselwirkungskräfte 1 / 1.1 Ionenbindung 1 / 1.2 VAN DER WAALS- und Dipol-Dipol-Wechselwirkungen 2 / 1.3 Wasserstoffbrückenbindungen 5 / 1.4 Wasser 5 / 1.5 Der hydrophobe Effekt 7 / 2. Chemischer Bau und Struktur der Biomoleküle 11 / 2.1 Biologische Membranen und Modellmembranen 11 / 2.2 Monomolekulare Filme 16 / 2.3 Proteine und ihre Bausteine 19 / 2.4 Nucleinsäuren 27 / 2.5 Kohlenhydrate 32 / 3. Konformationsumwandlungen von Biopolymeren 34 / 4. Literatur zu Kapitel I 40 / / II. Thermisch-kalorische Messverfahren 43 / 1. Difference Scanning Calorimetry (DSC) 43 / 1.1 Thermotrope Phasenumwandlungen von Modellbiomembranen 47 / 1.2 Polypeptide und Proteine 50 / 1.3 Polynucleotide 52 / 2. Wärmestrom-Differenz-Kalorimetrie 53 / 3. Isotherme Titrationskalorimetrie (ITC) 54 / 4. Literatur zu Kapitel II 58 / / III. Kolligative und hydrodynamische Methoden 59 / 1. Charakterisierung der idealisierten Struktur von Biomolekülen in Lösung 60 / 2. Kolligative Eigenschaften (Osmometrie) 64 / 3. Viskosimetrie 67 / 4. Translationsdiffusion 76 / 5. Sedimentation 82 / 6. Ultrazentrifugation 83 / 7. Elektrophorese 93 / 7.1 SDS-Gelelektrophorese 96 / 7.2 Isoelektrische Fokussierung 97 / 7.3 Das Zeta-Potenzial 99 / 8. Chromatographie 100 / 8.1 Gelpermeationschromatographie 101 / 8.2 Ionenaustauschchromatographie 104 / 8.3 Affinitätschromatographie 105 / 9. Literatur zu Kapitel III 106 / / IV. Strukturuntersuchungen 108 / 1. Mikroskopie HO / 1.1 Lichtmikroskopie HO / 1.2 Elektronenmikroskopie (EM) 124 / 1.3 Rastersondenmikroskopie 131 / 1.4 Optische Pinzetten 144 / 2. Lichtstreuung 146 / 2.1 Elastische Lichtstreuung an punktförmigen Teilchen: RAYLEIGH-Streuung 146 / 2.2 Elastische Lichtstreuung an kleinen Makromolekülen in Lösung 148 / 2.3 Turbidität 151 / 2.4 Elastische Lichtstreuung an größeren Makromolekülen in Lösung 151 / 2.5 Dynamische Lichtstreuung 155 / 3. RÖNTGEN- und Neutronen-Kleinwinkelstreuung 161 / 3.1 Das Prinzip des Streuexperiments 162 / 3.2 Der Aufbau von Kleinwinkelstreuapparaturen 167 / 3.3 Die Streuung an großen Teilchen in verdünnter Lösung 173 / 3.4 Die Auswertung von Kleinwinkel-Streukurven 176 / 3.5 Wechselwirkende Systeme 184 / 3.6 Das Verfahren der Kontrastvariation 187 / 4. RÖNTGEN- und Neutronen-Refiektometrie 191 / 5. Proteinkristallographie 195 / 5.1 Streuung an Kristallgittern 197 / 5.2 Das reziproke Gitter 200 / 5.3 Die BRAGGsche Gleichung 201 / 5.4 EWALD-Konstruktion und reziprokes Gitter 202 / 5.5 Der Strukturfaktor und die Bestimmung von Elektronendichten 202 / 5.6 Intensität von RÖNTGEN-Reflexen und Aufnahmetechniken 205 / 5.7 Das Phasenproblem 211 / 5.8 Durchführung von Proteinkristallstrukturanalysen 214 / 6. Anomale RÖNTGEN-Streuung 217 / 7. Streuung an teilgeordneten Strukturen 218 / 7.1 Lipidphasen 218 / 7.2 Fibrillen 227 / 8. Quasielastische Neutronen-Streuung 229 / 9. RÖNTGEN-Absorption (EXAFS) 236 / 10. Literatur zu Kapitel IV 238 / / V. Spektroskopische Methoden 242 / 1. Elektromagnetische Strahlung 242 / 2. Wechselwirkung von Licht mit Materie 245 / 3. Elektronenspektroskopie 247 / 3.1 Das Übergangsdipolmoment 247 / 3.2 Absorptionsspektrometer 250 / 3.3 Das Gesetz von LAMBERT und BEER 250 / 3.4 Elektronische Energieniveaus 253 / 3.5 Biologische Chromophore 259 / 3.6 Lösungsmitteleinflüsse 266 / 3.7 Lineardichroismus an orientierten Proben 269 / 4. Chiroptische Methoden 272 / 4.1 Zirkular und elliptisch polarisiertes Licht 272 / 4.2 Optische Rotationsdispersion (ORD) 272 / 4.3 Circulardichroismus (CD) 277 / 4.4 Ursachen der optischen Aktivität 281 / 4.5 Anwendungen 282 / 5. Fluoreszenzspektroskopie 290 / 5.1 Grundlagen der Fluoreszenzspektroskopie 290 / 5.2 Messmethoden in der Fluoreszenzspektroskopie 293 / 5.3 Fluoreszenzspektren 297 / 5.4 Fluorophore 301 / 5.5 Fluoreszenzquantenausbeute und -lebensdauer 305 / 5.6 Fluoreszenzlöschung 308 / 5.7 Excimere 313 / 5.8 Singulett-Singulett-Energietransfer nach FÖRSTER 314 / 5.9 Fluoreszenzdepolarisation 320 / 5.10 Photobleichverfahren (FRAP) 332 / 5.11 Fluoreszenzkorrelationsspektroskopie (FCS) 333 / 6. Schwingungsspektroskopie 342 / 6.1 Infrarotspektroskopie 342 / 6.2 RAMAN-Spektroskopie 367 / 6.3 Photoakustische Spektroskopie (PAS) 378 / 6.4 Terahertz-Spektroskopie 379 / 7. Kernmagnetische Resonanz (NMR) 381 / 7.1 Grundlagen 381 / 7.2 Experiment und Messung 384 / 7.3 Relaxation 386 / 7.4 Das NMR-Spektrum 395 / 7.5 Einfache Anwendungen der NMR-Spektroskopie 399 / 7.6 Paramagnetische Proben 408 / 7.7 Chemischer Austausch 411 / 7.8 Dynamische Prozesse 413 / 7.9 Deuteronen-NMR-Spektroskopie 418 / 7.10 Der Kern-OVERHAUSER-Effekt 424 / 7.11 Zweidimensionale NMR-Spektroskopie 429 / 7.12 Festkörper-NMR-Spektroskopie 443 / 7.13 Feldgradienten-NMR 449 / 7.14 NMR-Tomographie 451 / 8. Elektronenspinresonanz-Spektroskopie (ESR) 455 / 8.1 Grundlagen der ESR-Spektroskopie 455 / 8.2 Anwendungsbeispiele 459 / 9. MÖßBAUER-Spektroskopie 469 / 10. Literatur zu Kapitel V 476 / / VI. Biochemische Reaktionen 481 / 1. Enzymatische Reaktionen 481 / 1.1 Energetik und Mechanismen enzymatischer Reaktionen 482 / 1.2 Kinetik enzymatischer Reaktionen 489 / 2. Messmethoden der Kinetik biochemischer Reaktionen 501 / 2.1 Absorptions-und Fluoreszenzspektroskopie 501 / 2.2 Untersuchungsmethoden der Kinetik schneller biochemischer Reaktionen 504 / 2.3 Oberflächenplasmonenresonanz (SPR) 519 / 3. Bindungsgleichgewichte 525 / 4. Literatur zu Kapitel VI 528 / / VII. Radioaktive Nuklide 530 / 1. Physikalische Eigenschaften radioaktiver Nuklide 530 / 2. Messung von ß- und y-Strahlung 535 / 2.1 Messung von ß-Strahlung 535 / 2.2 Messung von y-Strahlung 540 / 3. Die Herstellung radioaktiver Nuklide 540 / 4. Beispiele von Isotopenanwendungen 541 / 4.1 Radioimmunoassay 542 / 4.2 Autoradiographie 543 / 4.3 Radioluminographie 545 / 5. Biologische Strahlenwirkung 546 / 6. Literatur zu Kapitel VII 549 / / Anhang: Physikalische Größen und Einheiten 550 / / Index 554