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Vorbestellen	Zweigstelle: 07., Urban-Loritz-Pl. 2a	Standorte: NN.BC Herr / College 6a - Naturwissenschaften	Status: Verfügbar	Frist:	Vorbestellungen: 0

Mit dieser Einführung in die faszinierende Welt der Metalloproteine lernen Chemiker, Biochemiker und Biotechnologen Mechanismen, Methoden und Modellvorstellungen der bioanorganischen Chemie kennen.

In einer Synthese aus aktuellen Arbeiten an Metalloenzymzentren und den Grundlagen der Koordinationschemie führen die Autoren in dieses spannende und im Wortsinne komplexe Thema ein. Der erste Teil des Buches stellt anhand ausgewählter Metalloproteine dar, dass die Natur die koordinationschemischen Prinzipien "kennt" und in einer Weise nutzt, die vorbildhaft für die Entwicklung synthetischer Katalysatoren sein kann. Einige der verwendeten Konzepte werden in Einschüben näher beleuchtet. Der zweite Teil vermittelt die Grundlagen der verschiedenen instrumentellen Methoden für die Untersuchung von Metalloproteinen, von der Kristallographie über die Vielfalt an spektroskopischen Methoden (UV, Raman, Fluoreszenz, EPR, Mößbauer etc.) bis hin zu elektrochemischen und computerchemischen Methoden.

Durch die Betonung der koordinationschemischen Grundlagen biochemischer Funktion ist dieses Lehrbuch eine wichtige Ergänzung zu den Standardlehrbüchern der Biochemie und der anorganischen Chemie. Der modulare Aufbau erleichtert dabei den Einsatz für unterschiedliche Lehrveranstaltungen und Studiengänge.

 

 

 

Aus dem Inhalt:

Vorwort XIII // Teil I Die Koordinationschemie von Metalloenzymzentren 1 // 1 Säure-Base-Katalyse bei physiologischem pH-Wert: Zink(ll) in Carboanhydrase und hydrolytischen Zinkenzymen 3 / 2 Funktion und Inhibition katalytischer Zentren:Urease und Ureasehemmstoffe 15 / 3 Superoxidreduktion in Anaerobiern: Rubredoxin (Rd)und Superoxidreduktasen (SORs) 25 / 4 Anionische Liganden senken das elektrochemische Potenzial: [2Fe-2S]-Ferredoxine und Rieske-Zentren 35 / 5 [4Fe-4S]-Cluster: Ein "altes" Zentrum mit vielen Funktionen 41 / 6 Katalyse einer Redoxreaktion: Mangan- und Eisensuperoxiddismutase (MnSOD, FeSOD) 55 / 7 Mononukleare Nichthäm-Eisen-Enzyme 61 / 8 O-Atom-Transfer: Der Molybdopterin-Kofaktor 75 / 9 Ein Strukturelement - viele Funktionen: Oxidodieisenzentren 83 / 10 Bioliganden und Bindungsmodelle 93 / 11 High- und Lowspin-Eisen: Myoglobin und Hämoglobin 101 / 12 Häm-NO-Komplexe: P450nor, Nitrophorine, MbNO, lösliche Guanylatcyclase (sGC) 113 / 13 Redoxkatalyse mit Hämzentren: Cytochrom c, Katalase, CytochromP450 125 / 14 Redoxchemie bei hohem Potenzial: blaue Kupferproteine und CuA-Zentren 133 / 15 Aktivierung von 0 2-Spezies in Kupfer-Redox-Zentren: 0 2-Transport, Oxygenase-, Oxidase- und SOD-Aktivität 143 / 16 Proteinogene Radikale als Liganden: Galactose-Oxidase (GO) und Cytochrom-c-Oxidase (CcO) 255 / 17 Vierelektronen-Katalyse, zweiter Teil: Der 0 2-freisetzende Komplex in Photosystem II 163 / 18 Hydrogenasen 171 / 19 Nitrogenase 181 / 20 Organometallchemie in Organismen I: cobalaminabhängige Methioninsynthase 187 / 21 Organometallchemie in Organismen II: CO-Dehydrogenase/Acetyl-CoA-Synthase 193 / 22 Ein technisch genutztes Metallenzym: Xylose-Isomerase ("Glucose-Isomerase") 201 / 23 Eisenstoffwechsel 207 / 24 Koordinationschemische "Steckbriefe" einiger Zentralmetalle 225 / 25 Elektrochemische Potenziale von Sauerstoffspezies bei pH 7 229 // Teil II Der Blick aufs Metall: Grundlegende und spezielle Methoden 222 // 26 Strukturanalyse von Proteinen 223 / 27 UV/Vis-, Fluoreszenz- und CD-Spektroskopie 233 / 28 Elektrochemie 249 / 29 Theoretische Methoden 267 / 30 Resonanz-Raman-Spektroskopie 285 / 31 Röntgenabsorptionsspektroskopie 293 / 32 Mößbauer-Spektroskopie 301 / 33 Elektronenspinresonanzspektroskopie 307 / 34 Magnetische Messungen mit SQUID 319 / Sachverzeichnis 325