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2 von 43
Biochemie
VerfasserIn: Saal, Karin von der
Verfasserangabe: Karin von der Saal
Jahr: 2020
Verlag: Berlin, Springer Verlag GmbH
Reihe: Lehrbuch
Mediengruppe: Buch
nicht verfügbarnicht verfügbar
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 Vorbestellen Zweigstelle: 07., Urban-Loritz-Pl. 2a Standorte: NN.BC Saal / College 6a - Naturwissenschaften Status: Entliehen Frist: 19.11.2021 Vorbestellungen: 0
 Vorbestellen Zweigstelle: 07., Urban-Loritz-Pl. 2a Standorte: NN.BC Saal / College 6a - Naturwissenschaften Status: Entliehen Frist: 11.11.2021 Vorbestellungen: 0
Inhalt
Verständlich und kompakt, gibt Ihnen dieses kurze Lehrbuch einen Überblick zu den wichtigsten Themen der Biochemie. Dabei lernen Sie die großen Zusammenhänge kennen, gewinnen aber auch interessante Einblicke, zum Beispiel zu Ernährungs- und medizinischen Themen, die den Stoff in einen breiteren Zusammenhang stellen.
Dieses Buch ist für Sie richtig, wenn Sie
Biochemie studieren und sich auf die Bachelor-Prüfung vorbereiten; Sie bekommen hier ein Repetitorium in die Hand.
andere naturwissenschaftliche Fächer studieren oder Quereinsteiger sind; Sie erhalten hier einen Einblick in die Biochemie.
Laborant/in, Techniker/in oder Ingenieur/in sind, Ihr Wissen auffrischen möchten oder Grundkenntnisse der Biochemie für ihren Beruf benötigen.
Mit umfangreichen Querbezügen zum beliebtesten großen Biochemie-Lehrbuch, dem "Stryer", können Sie den hier dargestellten Stoff bei Bedarf sofort vertiefen.
 
 
Aus dem Inhalt:
I Biomoleküle I / 1 Grundlagen des Lebens 5 / 1.1 Einfache und höhere Organismen 6 / 1.1.1 Die Zelle, Grundeinheit des Lebens 6 / 1.1.2 Prokaryoten 6 / 1.1.3 Eukaryoten 7 / 1.2 Charakteristika biochemischer Moleküle 7 / 1.3 Biochemische Reaktionen finden in Wasser statt 8 / 1.3.1 Nichtkovalente Bindungen dominieren die Wechselwirkungen zwischen Biomolekülen 8 / 1.3.2 Biologische Flüssigkeiten sind stets gepuffert 8 / 1.3.3 Zellen müssen einem osmotischen Druck standhalten 8 / 2 Proteine und Peptide 9 / 2.1 Aminosäuren ¿ Bausteine von Peptiden und Proteinen 10 / 2.1.1 Die Seitenketten R 11 / 2.2 Aufbau von Peptiden und Proteinen 12 / 2.2.1 Die Peptidbindung wird geknüpft 12 / 2.3 Primärstruktur: Abfolge der Aminosäurereste in einem Peptid 12 / 2.4 Polypeptide falten sich: Sekundärstruktur 13 / 2.4.1 Erlaubte Konformationen 13 / 2.4.2 Struktur der ¿-Helix 14 / 2.4.3 ß-Faltblattstruktur 14 / 2.4.4 Schleifen und Kehren 15 / 2.4.5 Umeinander gewundene Helices: Superhelices 15 / 2.4.6 Schwache Wechselwirkungen in Biomolekülen und hydrophober Effekt 16 / 2.5 Anordnung der Polypeptidkette im Raum: Tertiärstruktur 17 / 2.6 Quartärstruktur 18 / 2.7 Modifikation von Proteinen 18 / 2.8 Zerstörung der Proteinstruktur, Verlust der Funktion 19 / 3 Reinigung und Analyse von Proteinen 21 / 3.1 Präparative Verfahren ¿ Reinigung 23 / 3.1.1 Homogenisieren ¿ Freisetzung des Proteins aus der Zelle 23 / 3.1.2 Zentrifugation ¿ Fraktionieren gemäß der Dichte 23 / 3.1.3 Dialyse ¿ Abtrennen kleiner Moleküle und Ionen 23 / 3.1.4 Aussalzen ¿ Abtrennen löslicher Bestandteile 23 / 3.1.5 Chromatographie ¿ Trennung aufgrund physikalisch-chemischer Eigenschaften 23 / 3.2 Analytische Verfahren 24 / 3.2.1 SDS-Polyacrylamidgelektrophorese ¿ Bestimmung der Reinheit 24 / 3.2.2 Isoelektrische Fokussierung ¿ Verfeinerung der Gelektrophorese 25 / 3.2.3 Ultrazentrifugation ¿ Bestimmung der molaren Masse 25 / 3.2.4 MALDI-TOF-Massenspektrometrie ¿ Bestimmung der molaren Masse und der / Aminosäuresequenz 26 / 3.2.5 Aminosäurezusammensetzung und Aminosäuresequenz (Edman-Abbau) 26 / 3.2.6 Festphasensynthese ¿ Aufbau eines Proteins 27 / 3.2.7 Röntgenstrukturanalyse ¿ Analyse des dreidimensionalen Aufbaus eines Proteins 28 / 3.2.8 NMR-Spektroskopie ¿ Analyse des dreidimensionalen Aufbaus des Proteins in Lösung 28 / 4 Nucleinsäuren 31 / 4.1 Aufbau von DNA und RNA 32 / 4.1.1 Ribose und Desoxyribose 32 / 4.1.2 Basen, Nucleoside und Nucleotide 32 / 4.2 DNA-Doppelhelix und spezifische Basenpaarung 34 / 4.2.1 Die Bildung der Doppelhelix ¿ eine energetische Betrachtung 35 / 4.2.2 Furchen in der Doppelhelix 35 / 4.2.3 DNA-Struktur und Chromosomen 36 / 4.2.4 Struktur der RNA 36 / 4.2.5 Schmelzen der DNA 36 / 4.3 Biologische Funktion der DNA-Doppelhelix 37 / 4.3.1 Verdoppelung der DNA 37 / 4.3.2 Ablesen der genetischen Information 37 / 4.4 Der genetische Code 37 / 4.4.1 Der genetische Code ist degeneriert 38 / 4.4.2 Eukaryotische Gene werden von Introns unterbrochen 38 / Weiterführende Literatur 41 // II Biomoleküle II / 5 Kohlenhydrate 45 / 5.1 Monosaccharide, die einfachsten Kohlenhydrate 46 / 5.1.1 Stereochemie von Monosacchariden 46 / 5.1.2 Zucker bilden ringförmige Strukturen 47 / 5.1.3 Konformation von Pyranosen und Furanosen 48 / 5.1.4 Reduzierende und nichtreduzierende Zucker 49 / 5.2 Glykosidische Bindungen 49 / 5.3 Komplexe Kohlenhydrate 50 / 5.3.1 Disaccharide 50 / 5.3.2 Polysaccharide 51 / 5.4 Glykoproteine 52 / 5.4.1 Einfache Glykoproteine 52 / 5.4.2 Proteoglykane 53 / 5.4.3 Mucine (Mucoproteine) 53 / 5.4.4 Bildung von komplexen Kohlenhydraten und Glykoproteinen 54 / 5.4.5 Blutgruppen basieren auf Glykoproteinen 54 / 5.5 Lectine 55 / 6 Lipide und Zellmembranen 57 / 6.1 Fettsäuren und Lipide 58 / 6.1.1 Benennung von Fettsäuren 58 / 6.1.2 Eigenschaften von Fettsäuren 58 / 6.2 Membranlipide 59 / 6.2.1 Phospholipide 59 / 6.2.2 Glykolipide 60 / 6.2.3 Cholesterin 60 / 6.3 Biologische Membranen 60 / 6.3.1 Lipiddoppelschichten 60 / 6.3.2 Membranproteine 61 / 6.3.3 Bewegung in der Lipiddoppelschicht: Das Flüssigmosaikmodell 62 / 6.3.4 Biologische Membranen sind asymmetrisch 63 / 6.3.5 Organellen und innere Membranen 63 / 6.3.6 Eintritt von Molekülen in eine Zelle: Rezeptorvermittelte Endocytose 64 / Weiterführende Literatur 67 // III Stoffwechsel I / 7 Enzyme ¿ Struktur und Eigenschaften 73 / 7.1 Thermodynamik ¿ Voraussetzungen für chemische Reaktionen 74 / 7.1.1 Energiebilanz 74 / 7.1.2 Zunehmende Unordnung als Triebkraft biochemischer Reaktionen 75 / 7.1.3 In welche Richtung und wie weit läuft eine biochemische Reaktion? 76 / 7.1.4 Thermodynamik des Übergangszustandes 77 / 7.2 Enzyme als Katalysatoren 78 / 7.2.1 Katalysatoren senken die freie Enthalpie des Übergangszustandes 78 / 7.2.2 Die Reaktionsgeschwindigkeit ist abhängig von der Enzym- und der Substratkonzentration 78 / 7.2.3 Enzym-Substrat-Komplex im vorgelagerten Gleichgewicht 81 / 7.2.4 Struktur von Enzym-Substrat-Komplexen 81 / 7.2.5 Eigenschaften von Enzym-Substrat-Komplexen 82 / 7.2.6 Vom Enzym-Substrat-Komplex zum Produkt 82 / 7.2.7 Weitere enzymatische Mechanismen 84 / 7.3 Michaelis-Menten-Kinetik enzymatischer Reaktionen 84 / 7.3.1 Michaelis-Konstante KM, der erste wichtige Parameter 84 / 7.3.2 kkat/KM ist ein Maß für die katalytische Effizienz 86 / 7.3.3 Selektivität eines Enzyms 87 / 7.3.4 Enzymkatalysierte Reaktionen verlaufen enantioselektiv 88 / 7.3.5 Allosterische Enzyme gehorchen nicht der Michaelis-Menten-Kinetik 89 / 7.4 Regulation von Enzymen 89 / 7.4.1 Aktivierung von Enzymen 89 / 7.4.2 Inhibierung von Enzymen 90 / 7.5 Nomenklatur von Enzymen 93 / 8 Stoffwechsel ¿ allgemeine Prinzipien 97 / 8.1 Viele Enzyme arbeiten mit Cofaktoren 98 / 8.2 Verwandlung von endergonen in exergone Reaktionen 98 / 8.3 Ein Carrier für Energie: ATP 99 / 8.3.1 Aktivierung eines Reaktionspartners durch Übertragung der Phosphatgruppe aus ATP 100 / 8.3.2 Weitere energiereiche Phosphate 101 / 8.3.3 ATP-Synthese 102 / 8.4 Redoxreaktionen 102 / 8.4.1 Oxidationszahlen 103 / 8.4.2 NAD+/NADH ¿ Redoxcarrier, Zwischenspeicher und Überträger von Elektronen 104 / 8.4.3 Weitere Redoxcarrier 104 / 8.5 Thioester zur Übertragung von Carbonsäureäquivalenten 104 / 8.5.1 Coenzym A als Carrier von C2-Äquivalenten 105 / 8.5.2 Bausteine von Carriermolekülen stammen oft von Vitaminen 105 / 8.6 Schlüsselreaktionen des Stoffwechsels 106 / 8.7 Regulation von Stoffwechselprozessen 106 / 8.7.1 Regulation über die Menge des Enzyms 106 / 8.7.2 Reversible allosterische Inhibierung 107 / 8.7.3 Regulation über die Energieladung 107 / 8.7.4 Regulation über die Verfügbarkeit von Substraten 108 / Weiterführende Literatur 111 // IV Stoffwechsel II / 9 Ein bisschen Energie durch Glykolyse 115 / 9.1 Aufnahme der Glucose aus der Nahrung: Glucosetransporter 117 / 9.2 Erster Teil der Glykolyse: Vorbereitung 118 / 9.3 Zweiter Teil der Glykolyse: Energiegewinnung 120 / 9.4 Regulation der Glykolyse 122 / 9.4.1 Regulation der Hexokinase 122 / 9.4.2 Regulation der Phosphofructokinase 122 / 9.4.3 Regulation der Pyruvat-Kinase 124 / 10 Etwas mehr Energie aus dem Citratzyklus 127 / 10.1 Acetyl-Coenzym A ¿ Übergang zum Citratzyklus 128 / 10.2 Citratzyklus ¿ Überblick 129 / 10.3 Citratzyklus: Die Einzelschritte 130 / 10.3.1 Erster Schritt 130 / 10.3.2 Zweiter Schritt 131 / 10.3.3 Dritter Schritt 131 / 10.3.4 Vierter Schritt 131 / 10.3.5 Fünfter Schritt 132 / 10.3.6 Sechster, siebter und achter Schritt 132 / 10.4 Regulation des Citratzyklus 133 / 10.4.1 Regulation der Pyruvat-Dehydrogenase 133 / 10.4.2 Regulation der ¿-Ketoglutarat-Dehydrogenase 134 / 10.5 Energetische Betrachtung 134 / 10.6 Synthesebausteine aus dem Citratzyklus 134 / 10.7 Oxalacetat kann aus Pyruvat nachgeliefert werden 134 / 11 Die Hauptmenge der Energie durch oxidative Phosphorylierung 137 / 11.1 Die entscheidende Rolle der inneren Mitochondrienmembran 138 / 11.2 Atmungskette und Protonengradient ¿ zwei Teile der oxidativen Phosphorylierung 139 / 11.2.1 Die Chemie der Elektronen 139 / 11.2.2 Die Chemie der Protonen 141 / 11.3 Von NADH zu Sauerstoff: Der Weg der Elektronen durch die Atmungskette 142 / 11.3.1 Komplex I: NADH:Q-Oxidoreduktase 142 / 11.3.2 Komplex II: Succinat:Q-Oxidoreduktase 143 / 11.3.3 Komplex III: Q:Cytochrom-c-Oxidoreduktase 143 / 11.3.4 Komplex IV: Cytochrom-c-Oxidase 145 / 11.4 Ein Protonengradient treibt die ATP-Synthese 148 / 12 Alles zusammen: Die vollständige Oxidation der Glucose liefert 30 ATP 151 / Weiterführende Literatur 155 // V Biosynthese von Kohlenhydraten, Lipiden und Aminosäuren / 13 Photosynthese 159 / 13.1 Lichtreaktion der Photosynthese 161 / 13.1.1 Photosystem II (PS II) 161 / 13.1.2 Photosystem II und Photosystem I sind über Cytochrom bf gekoppelt 162 / 13.1.3 Photosystem I (PS I) 162 / 13.1.4 Der Protonengradient über die Thylakoidmembran treibt die ATP-Synthese an 163 / 13.1.5 Hilfspigmente absorbieren zusätzlich Licht 164 / 13.2 Dunkelreaktion der Photosynthese 164 / 13.2.1 Rubisco, das häufigste Enzym der Welt 165 / 13.2.2 Licht erhöht die Aktivität von Rubisco 165 / 13.2.3 Rubisco: Konkurrenz zwischen Kohlendioxid und Sauerstoff 165 / 13.2.4 Bildung von Glucose 166 / 14 Kohlenhydratstoffwechsel 169 / 14.1 Gluconeogenese: Umkehr der Glykolyse? 170 / 14.1.1 Pyruvat zu Phosphoenolpyruvat über Oxalacetat 170 / 14.1.2 Gluconeogenese und Glykolyse werden reziprok reguliert 171 / 14.1.3 Warum Gluconeogenese? 172 / 14.2 Glykogenstoffwechsel 172 / 14.2.1 Glykogensynthese 173 / 14.2.2 Glykogenabbau 174 / 14.2.3 Regulation des Glykogenstoffwechsels 175 / 14.3 Pentosephosphatweg: Erzeugung von NADPH und C5-Kohlenhydraten 176 / 14.3.1 Oxidative Phase 176 / 14.3.2 Nichtoxidative Phase 176 / 14.3.3 Regulation des Pentosephosphatwegs 178 / 14.3.4 Calvin-Zyklus als Spiegelbild des Pentosephosphatwegs 179 / 15 Lipidstoffwechsel 181 / 15.1 Stoffwechsel der Triacylglycerine 182 / 15.1.1 Vorbereitung und Transport von Nahrungsfetten 182 / 15.1.2 Mobilisierung von Triacylglycerinen 183 / 15.2 Abbau von Fettsäuren 183 / 15.2.1 Aktivierung von Fettsäuren 183 / 15.2.2 Abbau gesättigter Fettsäuren mit gerader Anzahl an Kohlenstoffatomen 184 / 15.2.3 106 Mol ATP aus einem Mol Palmitat 185 / 15.2.4 Abbau ungesättigter Fettsäuren 186 / 15.2.5 Abbau von Fettsäuren mit ungerader Anzahl an Kohlenstoffatomen 187 / 15.2.6 Zu viel Acetyl-CoA ¿ was nun? 187 / 15.3 Synthese von Fettsäuren 188 / 15.3.1 Aktivierung und Verknüpfung mit dem Acyl-Carrier-Protein 188 / 15.3.2 Aufbau gesättigter Fettsäuren 189 / 15.3.3 Regulation der Acetyl-CoA-Carboxylase 190 / 15.3.4 Aufbau von Fettsäuren ¿ warum? 190 / 15.3.5 Fett aus Glucose 191 / 15.3.6 Herstellung längerer und ungesättigter Fettsäuren 191 / 16 Aminosäurestoffwechsel 195 / 16.1 Abbau von Aminosäuren 196 / 16.1.1 Markieren und Schreddern der Proteine 196 / 16.1.2 Entfernung der ¿-Aminogruppe 198 / 16.1.3 Harnstoffzyklus: Ammoniak wird umgewandelt in Harnstoff 199 / 16.1.4 Abbau von Aminosäuren: Das Kohlenstoffgerüst geht in den Citratzyklus 200 / 16.2 Synthese von Aminosäuren 202 / 16.2.1 Stickstofffixierung 202 / 16.2.2 Vom Ammoniak zur Aminosäure 204 / 16.2.3 Alanin und Aspartat entstehen in einem Schritt 204 / 16.2.4 Glutamin, Prolin und Arginin aus Glutamat 205 / 16.2.5 Phosphoglycerat zu Serin, Glycin und Cystein 205 / 16.2.6 Aromatische Aminosäuren über Shikimat und Chorismat 207 / 16.2.7 Regulation durch Rückkopplung 208 / 16.2.8 Regulation durch kovalente Modifikation 209 / 16.2.9 Viele Biomoleküle entstehen aus Aminosäuren 209 / Weiterführende Literatur 213 // VI Molekularbiologie / 17 Replikation: Erstellen einer exakten DNA-Kopie 217 / 17.1 Synthese eines neuen DNA-Strangs 218 / 17.1.1 Die DNA-Polymerase braucht eine DNA-Matrize 219 / 17.1.2 Die DNA-Polymerase benötigt einen Primer 219 / 17.1.3 DNA-Polymerasen synthetisieren neue DNA in 5¿¿3¿-Richtung 219 / 17.1.4 Vor der Replikation muss die Doppelhelix getrennt werden 220 / 17.1.5 Topoisomerasen verringern die Spannung in superspiralisierter DNA 220 / 17.1.6 Abläufe der Replikation ¿ Übersicht 221 / 17.2 Replikation bei höheren Organismen 221 / 17.2.1 Telomere sind die Endstücke von Chromosomen 222 / 17.3 Kontrolle der Replikation und DNA-Reparatur 222 / 17.3.1 Oxidiations- oder Alkylierungsmittel können Basen in der DNA verändern 223 / 17.3.2 Durch UV-Licht entstehen Pyrimidindimere 223 / 17.3.3 Krebs entsteht häufig durch fehlerhafte DNA-Reparatur 224 / 17.3.4 DNA-Rekombination 225 / 18 Transkription: Umschrift der genetischen Information in RNA 227 / 18.1 Initiation der Transkription 229 / 18.2 Elongation: Verlängerung der entstehenden RNA-Kette 229 / 18.3 Termination: Beendigung der Transkription 230 / 18.4 Genauigkeit der Transkription 230 / 18.5 Transfer- und ribosomale RNA werden als Vorstufen transkribiert 230 / 18.6 Transkription bei Eukaryoten 231 / 18.6.1 Die verschiedenen Stadien der Transkription 231 / 18.6.2 Modifikation der RNA-Transkripte 232 / 18.6.3 Spleißen ¿ Herausschneiden von Introns 233 / 18.7 Katalytische und regulatorische RNA 234 / 18.7.1 RNA als Biokatalysator: Ribozyme 234 / 18.7.2 Kleine RNA-Moleküle mit regulatorischen Aufgaben 235 / 18.7.3 RNA-Welt am Beginn des Lebens 235 / 19 Translation ¿ Proteinbiosynthese 237 / 19.1 Struktur und Funktion der tRNA 238 / 19.2 Aminoacyl-tRNA-Synthetasen beladen die tRNA mit der richtigen Aminosäure 239 / 19.2.1 Aminosäuren werden durch Adenylierung aktiviert 239 / 19.2.2 Wie erkennt Aminoacyl-tRNA-Synthetase ihre Substrate? 240 / 19.3 Ribosomen ¿ die Orte der Proteinsynthese 240 / 19.4 Entstehung eines Polypeptids am Ribosom 240 / 19.4.1 Initiation 241 / 19.4.2 Elongation 241 / 19.4.3 Termination 242 / 19.5 Polysomen: Eine mRNA wird mehrfach translatiert 242 / 19.6 Translation bei Eukaryoten 242 / 19.7 Sortierung der neu synthetisierten Proteine 243 / 19.7.1 Proteine tragen Signalsequenzen 243 / 19.7.2 Proteine gelangen in Transportvesikel zu ihren Wirkorten 244 / 20 Regulation der Genexpression 247 / 20.1 Regulation bei Prokaryoten 248 / 20.1.1 Hemmung der Transkription: Lactose-Operon 248 / 20.1.2 Stimulierung der Transkription 248 / 20.1.3 DNA-bindende Proteine erkennen spezifische DNA-Sequenzen 249 / 20.2 Regulation bei Eukaryoten 249 / 20.2.1 DNA-Verpackung 250 / 20.2.2 Transkriptionsfaktoren 250 / 20.2.3 DNA-Methylierung 251 / 20.2.4 Mikro-RNA reguliert die Translation 251 / 21 Das Humangenomprojekt 253 / Weiterführende Literatur 257 / Serviceteil / Glossar 260 / Stichwortverzeichnis 269
Details
VerfasserIn: Saal, Karin von der
VerfasserInnenangabe: Karin von der Saal
Jahr: 2020
Verlag: Berlin, Springer Verlag GmbH
Systematik: NN.BC
ISBN: 978-3-662-60689-6
2. ISBN: 3-662-60689-5
Beschreibung: 1. Auflage, XIII, 273 Seiten : Diagramme
Reihe: Lehrbuch
Sprache: ger
Fußnote: Enthält Literaturangaben. -
Mediengruppe: Buch