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Biophysik ist ein relativ neues Wissenschaftsgebiet, das Elemente aller naturwissenschaftlichen Fächer verbindet. Es befasst sich mit der Struktur, Funktion und Dynamik biologischer Systeme. Die biophysikalische Forschung führt zu vielen Anwendungen in den Lebensmittelwissenschaften und in der Medizin.

Das Buch will Studierende der Biophysik mit den wichtigsten Denkansätzen, Konzepten, Arbeitsweisen und experimentellen Methoden vertraut machen.

Der Autor Prof. Dr. Werner Mäntele lehrt an der Universität Frankfurt/Main. (Verlagsinformation)

 

 

Aus dem Inhalt:

Vorwort 11 / 1 Biophysik im Umfeld von Physik, Chemie, Biochemie, Biologie und Medizin 14 / 1.1 Die Wurzeln der Biophysik 14 / 1.2 Was ist Biophysik? 15 / 1.3 Biophysik und Strukturbiologie 17 / 1.4 Längenskalen der Biophysik 17 / 1.5 Zeitskalen der Biophysik 18 / 1.6 Energieskalen der Biophysik 20 / 1.7 Kräftebereiche bei Biopolymeren 22 / 1.8 Wunsch und Wirklichkeit bei der molekularen Biophysik 22 / 1.9 Komplementäre Methoden ergeben eine Gesamtsicht 2 4 / 1.10 Einzelne Moleküle oder Ensembles? 2 6 // 2 Bindungen, Wechselwirkungen und Kräfte bei Molekülen 2 7 / 2.1 Bildung von Molekülorbitalen 2 7 / 2.2 Elektronenaffinität und chemische Bindung 2 8 / 2.3 Bindungstypen 2 9 / 2.4 Kräfte und Wechselwirkungen 3 0 / 2.5 Typische Bindungsenergien und Bindungsabstände 32 / 2.6 Kräfte, Wechselwirkungen und Kraftfelder 3 5 // 3 Aufbau von Proteinen 3 8 / 3.1 Proteine als Alleskönner 3 8 / 3.2 Aminosäuren als Bausteine für Proteine 3 9 / 3.3 Stereoisomere von Aminosäuren 4 1 / 3.4 Aminosäuren verknüpfen durch Peptidbindungen 42 / 3.5 Struktur der Peptidbindung 43 / 3.6 Räumliche Anordnung von Peptidgruppen in einer Kette von Aminosäuren 44 / 3.7 Strukturbildung 46 / 3.8 Hierarchie der Wechselwirkungen in Proteinen 47 / 3.9 Bildung typischer Sekundärstrukturelemente 48 / 3.10 Häufigkeit von Sekundärstruktur-Merkmalen 51 / 3.11 Vorhersage von Sekundärstrukturen 51 / 3.12 Ionisationsgleichgewichte von Aminosäuren und Peptiden 52 / 3.13 Ladungen von Peptiden und Proteinen 54 // 4 Lipide als Bausteine biologischer Membranen 56 / 4.1 Phospholipide 57 / 4.2 Konformation von Lipiden und Phasenübergänge bei Lipidmembranen 59 / 4.3 Dynamik von Lipidmolekülen in der Membran 62 / 4.4 Lipidvesikel als Transportmittel für Medikamente 64 // 5 Strukturen und Eigenschaften biologischer Membranen 66 / 5.1 Membranproteine 67 / 5.2 Außenmembranen und Zelloberflächen 68 / 5.3 Charakterisierung von Lipideigenschaften 69 / 5.4 Künstliche Membransysteme für die Untersuchung von Membran- und Proteineigenschaften 71 / 5.5 ¿Black-Lipid-Filme" zur Untersuchung von Permeabilität und Transport durch Membranen 73 // 6 Elektrische Eigenschaften von Lipidmembranen 75 / 6.1 Leitfähigkeit und Kapazität der Membran 75 / 6.2 Gesamtkapazität einer Zelle 78 / 6.3 Zellpotenziale erzeugen extreme elektrische Felder 80 / 6.4 Wechselspannungsverhalten der Lipidmembran 82 / 6.5 Manipulation von Zellen in elektrischen Feldern 83 // 7 Transport durch Membranen 85 / 7.1 Passiver und aktiver Transport 86 / 7.2 Strukturen und Moleküle beim Membrantransport 88 / 7.3 Membrantransport mittels Carriermolekülen 92 / 7.4 Protonencarrier in der Membran 95 // 8 lonendiffusion, Diffusionspotenziale und Grenzflächenpotenziale an Membranen 98 / 8.1 Diffusionspotenzial 98 / 8.2 Potenzial- und Konzentrationsverlauf an einer Membran 103 // 9 Biologische Energieformen und Energietransformationen 107 / 9.1 Energieformen 107 / 9.2 Thermodynamische Größen zur Beschreibung von biologischen Energietransformationen 108 / 9.3 Kopplung von Transportprozessen an die chemischen Potenziale von Spaltungsreaktionen 110 / 9.4 Chemiosmotische Hypothese 113 / 9.5 Klassifizierung von ATPasen 114 / 9.6 Photosynthese 118 / 9.7 Strahlungsloser Energietransfer zwischen Pigmentensembles 122 / 9.8 Elektronentransfer in photosynthetischen Reaktionszentren 123 / 9.9 Oxygene Photosynthese bei Pflanzen und Blaualgen (Cyanobakterien) 126 // 10 Chemische und biochemische Reaktionen 129 / 10.1 Grundlagen 129 / 10.2 Standardzustände 130 / 10.3 Geschwindigkeit chemischer Reaktionen 134 / 10.4 Enzymreaktionen und Enzymkinetik 140 // 11 Strukturanalyse I: Hochauflösende Strukturuntersuchungen 144 / 11.1 Grundlagen 144 / 11.2 Röntgenbeugung und Proteinkristallografie 145 / 11.3 Zweidimensionale NMR-Spektroskopie 150 / 11.4 Besetzungsgleichgewichte 152 / 11.5 Von der 1-D-NMR-Spektroskopie zur 2-D-NMR-Spektroskopie 153 / 11.6 Festkörper-NMR 154 / 11.7 ¿Magic-Angle-Spinning"-NMR-Spektroskopie 156 // 12 Strukturanalyse II: Mikroskopie, Elektronenmikroskopie, Elektronenbeugung und Neutronenbeugung 159 / 12.1 Grundlagen 159 / 12.2 Elektronenmikroskopie 162 / 12.3 Rasterelektronenmikroskopie 165 / 12.4 Elektronenmikroskopie zur hoch auflösenden Strukturbestimmung 166 / 12.5 Zusammenspiel von Auflösung, Kontrast und Strahlenschäden in der Elektronenmikroskopie 170 / 12.6 Neutronenbeugung 170 // 13 Optische spektroskopische Methoden I: Absorptionsmethoden 173 / 13.1 Spektralbereiche elektromagnetischer Strahlung 173 / 13.2 Übersicht über die optischen spektroskopische Methoden 175 / 13.3 Beschreibung der elektromagnetischen Welle 177 / 13.4 Energieniveaus von Molekülen 180 / 13.5 Banden statt Linienspektren 187 // 14 Optische spektroskopische Methoden II: Absorptionsmessungen 189 / 14.1 Quantitative Spektroskopie: Lambert-Beer-Gesetz 189 / 14.2 Typische Fehler bei der Absorptionsspektroskopie 191 / 14.3 Spektrometer 193 / 14.4 UV-Absorption von Biopolymeren 199 / 14.5 Absorption von chromophoren Gruppen im sichtbaren Spektralbereich 202 // 15 Optische spektroskopische Methoden III: Fluoreszenzspektroskopie 205 / 15.1 Grundlagen 205 / 15.2 Fluoreszenzspektrometer 207 / 15.3 Emissions-und Anregungsspektren 208 / 15.4 Fluoreszenzlöschung 209 / 15.5 Förster-Resonanz-Energietransfer (FRET) 210 / 15.6 Natürliche und künstliche Fluorophore und Fluoreszenzsonden 215 // 16 Optische spektroskopische Methoden IV: Infrarotspektroskopie 218 / 16.1 Grundlagen 218 / 16.2 Techniken in der Infrarotspektroskopie 222 / 16.3 Probenherstellung 226 / 16.4 Infrarotspektroskopie mit evaneszenten Wellen: ATR-Spektroskopie 228 / 16.5 Zuordnung von Schwingungsspektren 229 / 16.6 Absorption der Peptidbindung 232 / 16.7 Absorption von Aminosäureseitenketten 236 / 16.8 Differenzspektren: Die Detektion einzelner Bindungen 237 / 16.9 Infrarotspektroskopie mit multivariaten und chemometrischen Methoden 240 // 17 Optische Spektroskopie V: Spezielle Techniken 243 / 17.1 Lichtstreumethoden 243 / 17.2 Näherungsmethoden für Lichtstreumessungen 244 / 17.3 Photoakustische Spektroskopie 249 / 17.4 Lochbrennspektroskopie 252 / 17.5 Spektroskopie mit linear polarisiertem Licht 253 / 17.6 Spektroskopie mit zirkulär polarisiertem Licht 255 // 18 Rastersondentechniken 257 / 18.1 Grundlagen 257 / 18.2 Rastertechniken 258 / 18.3 Messung magnetischer und elektrischer Kräfte mit dem Rastersondenmikroskop 266 / 18.4 Das Rastersondenmikroskop als Nano-Manipulator 267 / 18.5 Rastersondentechniken für optische Messungen im Nahfeld 267 // 19 Sedimentations- und Zentrifugationstechniken 269 / 19.1 Grundlagen 269 / 19.2 Zentrifugation 2 7 1 / 19.3 Analytische Ultrazentrifugation zur Größenanalyse bei Biopolymeren und Nanopartikeln 274 // 20 Strahlen- und Umweltbiophysik 278 / 20.1 Dosisbegriffe 281 / 20.2 Grenzwerte für den Strahlenschutz 284 / 20.3 Dosisdefinition bei nichtionisierender Strahlung 284 / 20.4 Wechselwirkung ionisierender Strahlung mit Materie 285 / 20.5 Radioaktive Strahlung und radioaktive Präparate 291 / 20.6 Dosimetrie 294 / 20.7 Abschirm- und Schutzmaßnahmen für Röntgen-, Gamma- und Teilchenstrahlung 297 / 20.8 Strahlenbelastung der Bevölkerung in Deutschland 299 / 20.9 Physikalische, chemische und biologische Strahlenwirkung 302 / 20.10 Nichtionisierende Strahlung und EMF-Belastung 304 // Literaturverzeichnis 309 // Register 312